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Enzyme

Enzyme - Struktur, Kinetik und Anwendungen

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Produktdetails  
Verlag Wiley-VCH
Auflage 2015
Seiten 308
Format 17,2 x 24,5 x 1,6 cm
Gewicht 610 g
ISBN-10 3527336753
ISBN-13 9783527336753
Bestell-Nr 52733675A

Produktbeschreibung  

Hans Bisswanger präsentiert eine zugängliche Einführung in ein Gebiet, das zu den traditionellen Angstfächern der Studenten der Naturwissenschaften gehört. Kein anderes Buch bietet eine leichter verständliche Einführung in die Enzymkinetik und die verschiedenen Enzymfamilien.

Inhaltsverzeichnis:

VorwortEINLEITUNGHistorische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein ÜberblickWie sind Enzyme entstanden?RibozymeWeiterführende Literatur über EnzymeSTRUKTUR DER ENZYMEPrimärstrukturSekundärstrukturTertiärstrukturQuartärstrukturVerlauf der ProteinfaltungKatalytisches Zentrum und CoenzymeENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATURKlasse 1: OxidoreduktasenKlasse 2: TransferasenKlasse 3: HydrolasenKlasse 4: LyasenKlasse 5: IsomerasenKlasse 6: LigasenALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN, ENZYMTESTSWoran erkennt man ein Enzym?Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berücksichtigen?pH-Abhängigkeit der EnzymaktivitätTemperaturabhängigkeit der EnzymaktivitätAbhängigkeit der Enzymaktivität von der IonenstärkeAllgemeine Regeln für EnzymtestsAufbewahrung von EnzymenSicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit EnzymenVorgehensweise beim EnzymtestAuswertung von Enzymtests, EnzymeinheitenWie besetimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen?Vom Einzelnachweis zum MassentestStatistische Behandlung v on Daten aus EnzymuntersuchungenMETHODEN FÜR ENZYMUNTERSUCHUNGENOptische MethodenElektrochemische MethodenMethoden zur Messung schneller ReaktionenENZYMISOLIERUNGWie gewinnt man Enzyme?Wie reinigt man Enzyme?FällungsmethodenUltrafiltration und DialyseZentrifugationSäulenchromatographische MethodenElektrophoretische MethodenLIGANDENBINDUNGWie findet das Substrat sein Enzym?Worauf beruht die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren?Formulierung der BindungsgleichungWie misst man die Ligandenbindung?KINETISCHE BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONENReaktionsordnungMichaelis-Menten-GleichungRückreaktionENZYMHEMMUNGKategorien der EnzymhemmungReversible EnzymhemmungMEHRSUBSTRATREAKTIONENDarstellungsweise von MehrsubstratreaktionenDie verschiedenen Mechanismen der MehrsubstratreaktionenAnalyse von MehrsubstratreaktionenALLOSTERISCHE ENZYMEGrundlangen der KooperativitätSymmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen EnzymenSequenz-Modell und negative KooperativitätK inetische Kooperativität, das Slow-Transition-ModellPASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYMEImmobilisierung von EnzymenEnzymreaktionenKünstliche EnzymeENZYME IM PRAKTISCHEN GEBRAUCHEnzyme in der IndustrieEnzyme in Medizin und TherapieAUSBLICK

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